miércoles
CONCLUSIÓN
Las Funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas.
Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimáticas tenemos: Cambios en el pH, Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores, Las concentraciones del sustrato y de los productos finales, Activación, Costes, Disponibilidad
Es importante saber cual es la temperatura y de las enzimas ya que es elevación incrementa la velocidadde una reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energía cinética de la energía de las moléculas reactantes. A esta temperatura predomina la desnaturalización con pérdida precipitada de la actividad catalítica. Por tanto las enzimas muestran una temperatura óptima de acción.
Así como también es necesario conocer el ph ya que es la intensidad máxima de la actividad de la enzima, ocurre en el pH óptimo, con rápida disminución de la actividad a cada lado de este valor de pH. La actividad óptima generalmente se observa entre los valores de 5 y 9. El pH óptimo de una enzima puede guardar relación con cierta carga eléctrica de la superficie, o con condiciones optimas para la fijación de la enzima a su sustrato.
Las Intracelulares son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe y las extracelulares son aquellas que se activan por fuera de la membrana plasmática o pared celular de células, muchas de ellas cumplen procesos metabólicos catalíticos destinados a la degradación de la materia en energía química.
Dentro de los Factores que incluyen las reacciones enzimáticas tenemos: Cambios en el pH, Cambios en la temperatura, Presencia de cofactores, Las concentraciones del sustrato y de los productos finales, Activación, Costes, Disponibilidad
Es importante saber cual es la temperatura y de las enzimas ya que es elevación incrementa la velocidadde una reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energía cinética de la energía de las moléculas reactantes. A esta temperatura predomina la desnaturalización con pérdida precipitada de la actividad catalítica. Por tanto las enzimas muestran una temperatura óptima de acción.
Así como también es necesario conocer el ph ya que es la intensidad máxima de la actividad de la enzima, ocurre en el pH óptimo, con rápida disminución de la actividad a cada lado de este valor de pH. La actividad óptima generalmente se observa entre los valores de 5 y 9. El pH óptimo de una enzima puede guardar relación con cierta carga eléctrica de la superficie, o con condiciones optimas para la fijación de la enzima a su sustrato.
Las Intracelulares son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe y las extracelulares son aquellas que se activan por fuera de la membrana plasmática o pared celular de células, muchas de ellas cumplen procesos metabólicos catalíticos destinados a la degradación de la materia en energía química.
ESTRUCTURA
Corno se ha indicado, las enzimas son proteínas, polímeros de subunidades llamados aminoácidos. Cada enzima posee una estructura tridimensional específica. La disposición linear de los aminoácidos (estructura primaria) se dobla y retuerce en una configuración específica para dar lugar a las configuraciones secundaria y terciaria. La conformación precisa de una enzima se ve fácilmente en un modelo computerizado. En este caso de la lisozima, la hendidura en el modelo representa el lugar donde se une el sustrato (sitio activo).
Al ser proteínas, las enzimas también están sujetas al efecto de condiciones físico-químicas tales como la temperatura y el pH. Por ejemplo, las enzimas de organismos capaces de crecer a altas temperaturas (termófilos o hipertermófilos) son generalmente bastante estables a la temperatura, mientras que los de no termófilos son usual y rápidamente inactivadas por el calor. Tales diferencias vienen de variaciones en la secuencia de aminoácidos, que a su vez dicten diferencias en el plegamiento de la proteína. Por tanto, una proteína plegada específicamente, asume propiedades de unión y físicas específicas.
1.
Muchas enzimas contienen pequeñas moléculas no proteicas que participan en la función catalítica, pero que no son consideradas sustrato en el sentido habitual. Estas pequeñas moléculas se dividen en dos categorías, en función de la naturaleza de su asociación con la enzima: grupos prostéticos y coenzimas. Los grupos prostéticos están fuertemente unidos a su enzima, casi siempre permanentemente. El grupo hemo presente en los 1. citocromos, es un ejemplo de un grupo prostético. Los coenzimas están unidos a la enzima más débilmente, de modo que un coenzima puede asociarse con diferentes enzimas en diferentes momentos del crecimiento. Los coenzimas sirven como transportadores intermediarios de pequeñas moléculas de una enzima a otra. Muchos coenzimas derivan de las vitaminas (vitaminas y función en esta tabla).
Las enzimas se denominan según el sustrato al que se unen o según la reacción que catalizan, con la terminación -asa. Así, la celulasa es una enzima que degrada la celulosa, la glucosa oxidasa es una enzima que oxida la glucosa y la ribonucleasa es un enzima que descompone ácido ribonucleico. Una nomenclatura más formal emplea numeración específica para clasificar las enzimas con mayor precisión.
Al ser proteínas, las enzimas también están sujetas al efecto de condiciones físico-químicas tales como la temperatura y el pH. Por ejemplo, las enzimas de organismos capaces de crecer a altas temperaturas (termófilos o hipertermófilos) son generalmente bastante estables a la temperatura, mientras que los de no termófilos son usual y rápidamente inactivadas por el calor. Tales diferencias vienen de variaciones en la secuencia de aminoácidos, que a su vez dicten diferencias en el plegamiento de la proteína. Por tanto, una proteína plegada específicamente, asume propiedades de unión y físicas específicas.
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Muchas enzimas contienen pequeñas moléculas no proteicas que participan en la función catalítica, pero que no son consideradas sustrato en el sentido habitual. Estas pequeñas moléculas se dividen en dos categorías, en función de la naturaleza de su asociación con la enzima: grupos prostéticos y coenzimas. Los grupos prostéticos están fuertemente unidos a su enzima, casi siempre permanentemente. El grupo hemo presente en los 1. citocromos, es un ejemplo de un grupo prostético. Los coenzimas están unidos a la enzima más débilmente, de modo que un coenzima puede asociarse con diferentes enzimas en diferentes momentos del crecimiento. Los coenzimas sirven como transportadores intermediarios de pequeñas moléculas de una enzima a otra. Muchos coenzimas derivan de las vitaminas (vitaminas y función en esta tabla).
Las enzimas se denominan según el sustrato al que se unen o según la reacción que catalizan, con la terminación -asa. Así, la celulasa es una enzima que degrada la celulosa, la glucosa oxidasa es una enzima que oxida la glucosa y la ribonucleasa es un enzima que descompone ácido ribonucleico. Una nomenclatura más formal emplea numeración específica para clasificar las enzimas con mayor precisión.
INHIBIDORES
Las moléculas que regulan la actividad enzimática inhibiendo su actividad pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima y son útiles en farmacología (penicilina, aspirina).
Las reversibles pueden clasificarse, a su vez, en competitivas y no competitivas. Las competitivas modifican la Km del enzima ya que se unen al centro activo de éste e impiden la unión con el sustrato (se necesitará más para activar las enzimas). Las no competitivas, se unen a otro lugar del enzima, modificando la Vmáx. (velocidad en que se forma producto por unidad de tiempo) ya que al unirse, el enzima queda inactivada.
Las reversibles pueden clasificarse, a su vez, en competitivas y no competitivas. Las competitivas modifican la Km del enzima ya que se unen al centro activo de éste e impiden la unión con el sustrato (se necesitará más para activar las enzimas). Las no competitivas, se unen a otro lugar del enzima, modificando la Vmáx. (velocidad en que se forma producto por unidad de tiempo) ya que al unirse, el enzima queda inactivada.
ACTIVADORES
Algunas enzimas necesitan para su actividad iones inorgánicos específicos que reciben el nombre de activadores. Los activadores que se necesitan con más frecuencia son los iones de hierro, cobre, manganeso, magnesio, cobalto y zinc. De ordinario, sólo un ion funciona con una determinada enzima, pero en ciertos casos se pueden sustituir ciertos iones por otros, persistiendo una actividad enzimática satisfactoria.
FUNCIONES
-Facilitan y aceleran: reacciones químicas que realizan los seres vivos, permitiendo así los procesos bioquímicos dentro de los organismos.
-Liberan: La energía acumulada en las sustancias para que el organismo la utilice a medida que la necesite.
-Descomponen: Grandes moléculas en sus constituyentes simples permitiendo así que por difusión puedan entrar o salir de la célula.
-Liberan: La energía acumulada en las sustancias para que el organismo la utilice a medida que la necesite.
-Descomponen: Grandes moléculas en sus constituyentes simples permitiendo así que por difusión puedan entrar o salir de la célula.
PROPIEDADES
-Catalizadores orgánicos: aceleran la velocidad de las reacciones bioquímicas, sin ser alteradas químicamente por la reacción que catalizan. Debido a esto último, las enzimas pueden actuar varias veces y, por lo tanto, resultan efectivas aún en cantidades muy pequeñas.
-Energía de activación: las energías de activación son barreras energéticas para las reacciones químicas, estas barreras son cruciales para la propia vida. Sin tales barreras energéticas, las macromoléculas complejas revertirían espontáneamente a formas moleculares muchos mas sencillas. No podrían existir ni las estructuras complejas y altamente ordenadas ni los procesos metabólicos que tienen lugar en cada célula. Las enzimas son moléculas que están para disminuir la energía de activación de las reacciones necesarias para la supervivencia celular. En los laboratorios químicos, también es frecuente que la energía de activación sea proporcionada por el calor. Cuando se aplica la llama de un mechero al matraz que contiene las sustancias reactantes, las moléculas de estas aceleran sus movimientos, lo que se traduce en un aumento de colisiones moleculares que favorecen las reacciones químicas. En las células vivas, un incremento del calor aceleraría igualmente todas las reacciones metabólicas, pero, muy pronto las proteínas se desnaturalizarían, perderían su funcionalidad y aparecerían otros efectos destructivos.
-Formación de un complejo enzima-sustrato: Las enzimas controlan las reacciones bioquímicas ofreciendo un entorno tridimensional a los reactivos sobre los que actúan. Toda molécula de enzima posee un sitio, denominado sitio activo, donde tiene lugar su acción catalítica. El concepto de sitio activo de una enzima corresponde a una depresión o hendidura relativamente pequeña que posee la geometría y distribución de cargas (positivas y negativas) para unirse específicamente y en forma complementaria a un determinado sustrato, (este sitio activo es el lugar donde a través del reconocimiento molecular ocurren las reacciones de ruptura y formación de enlaces) formándose así un complejo enzima-sustrato en el que las moléculas de las sustancias reactantes (sustratos) quedan muy próximas entre si, condición indispensable para que se lleve a cabo la reacción química de ellas. Por ultimo cabe señalar que, al separarse los productos de la enzima, esta ultima queda libre e intacta para catalizar la biosíntesis de nuevos productos iguales a los anteriores.
-Especificidad: cada una de las enzimas cataliza una sola reacción química o en ciertos casos unas pocas reacciones íntimamente relacionadas, por la similitud molecular de los sustratos.
-Energía de activación: las energías de activación son barreras energéticas para las reacciones químicas, estas barreras son cruciales para la propia vida. Sin tales barreras energéticas, las macromoléculas complejas revertirían espontáneamente a formas moleculares muchos mas sencillas. No podrían existir ni las estructuras complejas y altamente ordenadas ni los procesos metabólicos que tienen lugar en cada célula. Las enzimas son moléculas que están para disminuir la energía de activación de las reacciones necesarias para la supervivencia celular. En los laboratorios químicos, también es frecuente que la energía de activación sea proporcionada por el calor. Cuando se aplica la llama de un mechero al matraz que contiene las sustancias reactantes, las moléculas de estas aceleran sus movimientos, lo que se traduce en un aumento de colisiones moleculares que favorecen las reacciones químicas. En las células vivas, un incremento del calor aceleraría igualmente todas las reacciones metabólicas, pero, muy pronto las proteínas se desnaturalizarían, perderían su funcionalidad y aparecerían otros efectos destructivos.
-Formación de un complejo enzima-sustrato: Las enzimas controlan las reacciones bioquímicas ofreciendo un entorno tridimensional a los reactivos sobre los que actúan. Toda molécula de enzima posee un sitio, denominado sitio activo, donde tiene lugar su acción catalítica. El concepto de sitio activo de una enzima corresponde a una depresión o hendidura relativamente pequeña que posee la geometría y distribución de cargas (positivas y negativas) para unirse específicamente y en forma complementaria a un determinado sustrato, (este sitio activo es el lugar donde a través del reconocimiento molecular ocurren las reacciones de ruptura y formación de enlaces) formándose así un complejo enzima-sustrato en el que las moléculas de las sustancias reactantes (sustratos) quedan muy próximas entre si, condición indispensable para que se lleve a cabo la reacción química de ellas. Por ultimo cabe señalar que, al separarse los productos de la enzima, esta ultima queda libre e intacta para catalizar la biosíntesis de nuevos productos iguales a los anteriores.
-Especificidad: cada una de las enzimas cataliza una sola reacción química o en ciertos casos unas pocas reacciones íntimamente relacionadas, por la similitud molecular de los sustratos.
CLASIFICACIÓN
-Óxido-reductasas (Reacciones de oxido-reducción).
Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen en los procesos de respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.
En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas.
-Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)
Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.
-Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis)
Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua)de una molécula de agua. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan.
A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la quimiotripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.
-Liasas (Adición a los dobles enlaces)
Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco. Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos.
-Isomerasas (Reacciones de isomerización)
Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen en varias subclases.
Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la epimerización de los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas para los dos isómeros y que producen un solo producto común.
-Ligasas (Formación de enlaces, con aporte de ATP) Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede simultáneamente a la degradación del ATP, que, en rigor, libera la energía necesaria para llevar a cabo la unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la acción conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A - ? + ADP) y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A, con otra, B (A -? + B A – B + Pi ). A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como las aminoácido –ARNt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminoácidos –ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan el primer paso en el proceso biosintético de las proteínas, y que forman uniones C-O; las ácido-tiol ligasas, un ejemplo típico de las cuales es la acetil coenzima. A sintetasa, que forma acetil coenzima. A partir de ácido acético y coenzima A ; las ligasas ácido – amoniaco (glutamina sintetasa), y las ligasas ácido-aminoácido o sintetasas de péptidos, algunos de cuyos ejemplos más conocidos son la glutación sintetasa, la carnosina sintetasa, etc.
Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen en los procesos de respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.
En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas.
-Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)
Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.
-Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis)
Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua)de una molécula de agua. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan.
A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la quimiotripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.
-Liasas (Adición a los dobles enlaces)
Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco. Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos.
-Isomerasas (Reacciones de isomerización)
Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen en varias subclases.
Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la epimerización de los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas para los dos isómeros y que producen un solo producto común.
-Ligasas (Formación de enlaces, con aporte de ATP) Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede simultáneamente a la degradación del ATP, que, en rigor, libera la energía necesaria para llevar a cabo la unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la acción conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A - ? + ADP) y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A, con otra, B (A -? + B A – B + Pi ). A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como las aminoácido –ARNt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminoácidos –ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan el primer paso en el proceso biosintético de las proteínas, y que forman uniones C-O; las ácido-tiol ligasas, un ejemplo típico de las cuales es la acetil coenzima. A sintetasa, que forma acetil coenzima. A partir de ácido acético y coenzima A ; las ligasas ácido – amoniaco (glutamina sintetasa), y las ligasas ácido-aminoácido o sintetasas de péptidos, algunos de cuyos ejemplos más conocidos son la glutación sintetasa, la carnosina sintetasa, etc.
INTRODUCCIÓN
Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el nivel de la energía de activación"propia de la reacción. Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación "asa" a la raíz del nombre de la sustancia sobre la que actúan.
Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción. Solamente aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad de las reacciones enzimáticas dependen de la concentración de la enzima, de la concentración del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.
Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan (que se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción. Solamente aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando como catalizadores. La velocidad de las reacciones enzimáticas dependen de la concentración de la enzima, de la concentración del sustrato (hasta un límite) y de la temperatura y el PH del medio.
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